Ciencia Argentina , Buenos Aires, Viernes, 22 de julio de 2011 a las 14:12

Desarrollan un método para aislar una enzima de lombriz capaz de disolver coágulos

Se trata de una enzima proteolítica de utilidad para tratar infartos de miocardio y trombosis, aunque también se emplea como estrategia preventiva

INFOUNIVERSIDADES/DICYT Un equipo científico de la Universidad de Buenos Aires desarrolló un método económico y eficiente para extraer lumbroquinasa, una enzima proteolítica que disuelve coágulos de sangre. La enzima se utiliza para tratar infartos de miocardio y trombosis, y además se emplea como estrategia preventiva en personas con tendencia a generar coágulos.  “Esta enzima tiene la particularidad de ser activa por vía oral y no por vía parenteral como los otros agentes para disolver coágulos que se utilizan en la actualidad, hecho que torna mucho más fácil y cómoda su administración, en especial en el caso del uso en carácter preventivo”, indica el doctor Osvaldo Cascone, quien encabeza el equipo que desarrolló el método de obtención de la enzima.

 

La evidencia del uso de lombrices en humanos data de varios siglos atrás. Según las publicaciones de medicina de China antigua, la lombriz se utilizaba para sostener la circulación sanguínea. En 1883, se informó que los fluidos digestivos de las lombrices pueden disolver la fibrina.

 

En la década de 1980, científicos japoneses lograron extraer una enzima que disuelve la fibrina y determinaron que se trataba de un agente proteolítico. Desde principios de 1990, la lumbroquinasa comenzó a ser exhaustivamente estudiada y utilizada en China y en otros países del mundo occidental. “Los estudios clínicos realizados permitieron demostrar que los pacientes que sufrieron infarto y que fueron tratados con lumbroquinasa muestran una recuperación casi completa en el plazo de un mes”, detallan los investigadores.

 

“La lumbroquinasa exhibe ventajas comparativas frente a otros agentes químicos que se emplean para disolver coágulos y restablecer la circulación. Tiene una actividad fibrinolítica muy fuerte y es altamente selectiva, por lo que no causa sangrado excesivo”, señala Cascone. A estas ventajas hay que sumar el hecho de que la lumbroquinasa es muy estable en un amplio rango de pH y muestra también gran estabilidad contra la inactivación térmica y la degradación.

 

Los medios convencionales de aislamiento y purificación de lumbroquinasa comprenden una compleja secuencia de etapas que incluye la clarificación, precipitación, diálisis, cromatografía de intercambio iónico y cromatografía de afinidad. “Estos métodos resultan muy costosos y dificultosos, por eso era necesario proveer de un método de purificación que evite estos inconvenientes”, señala la doctora Camperi, participante del equipo.

 

Ya en 2006, Cascone y sus colaboradores habían diseñado un método que simplificaba los procesos conocidos, pero lograron mejorarlo aún más. “Encontramos que es posible extraer y purificar proteínas de lombrices Lumbricus rubellus, en particular la enzima lumbroquinasa, sin que sea necesario practicar la etapa de cromatografía de afinidad con benzamidina como ligando. Tampoco se requieren las etapas de clarificación y concentración previa. En conclusión, el método opera en sólo dos pasos: es decir, mediante la formación de un sistema de partición de dos fases acuosas y luego llevando a cabo una cromatografía de intercambio iónico”, precisan los científicos.