Avance argentino contra el alzheimer y el parkinson
CONICET/DICYT Hasta los resultados de investigaciones más preliminares acerca de enfermedades neurodegenerativas como el Parkinson o el Alzheimer son de gran interés para el público. Sucede que estas dolencias afectan a miles de personas alrededor del mundo, y tienen varias cosas en común: son de causa desconocida, no tienen cura y, además del enfermo, ocasionan un profundo dolor en sus familiares y amigos, que ven con sus propios ojos cómo la enfermedad va gobernando rápidamente a su ser querido. Mientras tanto, la ciencia avanza a pasos agigantados para descubrir nuevos detalles y secretos de estas afecciones, y poder así desandar el camino hacia su cura y prevención.
En este sentido, un equipo de investigadores argentinos aportó datos acerca del comportamiento de una proteína involucrada en el desarrollo de las mencionadas enfermedades. Se trata de científicos del Instituto Superior de Investigaciones Biológicas (Insibio) Conicet Tucumán. Las conclusiones a las que arribaron fueron publicadas en el número de enero de la revista oficial de la Federación de Sociedades Bioquímicas Europeas, y constituirían una alternativa apropiada para el diseño de fármacos.
El grupo de científicos hace ciencia básica y se dedica a la Biofísica, disciplina desde la que investigan el comportamiento de ciertas proteínas. En este caso, se concentraron en una en particular, llamada Gliceraldehido 3-fosfato deshidrogenasa (GAPDH), a la que eligieron porque está involucrada tanto en el Alzheimer como en el Parkinson. Esta proteína está presente en casi todas las células de los organismos vivos y cumple un rol clave en la producción de energía a partir de la degradación de los azúcares. Sin embargo, bajo ciertas circunstancias, la GAPDH puede abandonar su estado soluble y pasar a uno insoluble, dando lugar a las patologías nerodegenerativas.
En diálogo con Hoy, la autora principal del trabajo, doctora en bioquímica Rosana Chehín, explicó que, cuando son solubles (es decir, que pueden disolverse), las proteínas están “bien”, es decir, “son funcionalmente activas y cumplen su rol como corresponde”. Sin embargo, cuando, por determinado motivo, se vuelven insolubles, “no sólo pierden su función natural, sino que disparan el evento de muerte celular. Para este grupo de investigadores, el motivo que da lugar a esa transformación es, en el caso de GAPDH, el contacto que toma con una membrana biológica.
“Lo que pudimos mostrar es todo el proceso, los pasos del pasaje de soluble a indisoluble de la proteína”, cuenta Chehín, y explica que lo que trazaron se denomina “ruta de plegamiento”, porque el término correcto de lo que hacen estas sustancias es “plegarse” y, por alguna razón, a veces la GAPDH se pliega mal y da lugar a las patologías. Esto último también fue probado recientemente, cuando se descubrió que esta proteína, en su estado indisoluble, está presente en el cerebro de los enfermos. En el caso del Alzheimer, la GAPDH forma parte de los depósitos o placas de proteína insoluble que se distinguen en la corteza cerebral del paciente. En el Parkinson, la misma se encuentra en los corpúsculos que se forman en el interior de las neuronas, y las destruyen. “En la resonancia de una persona afectada, estas marcas se ven claramente, porque cambian la fisiología del cerebro”, señaló la especialista.
Conservar la proteína
En esa ruta de plegamiento que desentrañaron, los expertos argentinos marcaron el estado exacto del proceso en que hay que conservar a la proteína GAPDH para que no se vuelva insoluble. Es este punto, el que consideran que puede ser de gran ayuda a la hora de diseñar inhibidores que no permitan su transformación. De acuerdo a lo que pudieron dilucidar, el paso clave en el plegamiento es la división de la proteína en las cuatro subunidades que la componen y que, precisamente, para mantener el estado de solubilidad, deben permanecer juntas.
El resto de los investigadores que participaron de la investigación son Leonardo Cortez, César Avila, Ricardo Farías, Roberto Morero y Clarisa Torres Bugeau. El trabajo recibió el premio Ponce Hornos 2009 de la Sociedad Argentina de Biofísica.